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Nutrition et performance en sport : la science au bout de la fourchette

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Christophe Hausswirth

Chapitre 5. Nutrition et composition corporelle

Thème 2. Nutrition et contrôle de la masse musculaire dans les sports à challenge métabolique

André-Xavier Bigard et Alexandra Malgoyre

Résumé

Le contrôle de la masse musculaire résulte de la balance entre les taux de synthèses protéiques contractiles et leurs dégradations. L’exercice physique et la nutrition influencent la masse musculaire au travers de modifications de la balance nette (NBAL, Net Balance) entre la synthèse des protéines musculaires et leur dégradation.
Plusieurs études ont montré que la synthèse aiguë de protéines musculaires était en tout premier lieu régulée au niveau de la traduction de l’ARN messager par l’activation d’une variété de protéines de signalisation intracellulaire, en particulier celles de la cascade de signalisation de la cible de la rapamycine chez les mammifères (mTOR). Chez les humains, la stimulation de la synthèse des protéines musculaires après un repas ou un exercice s’accompagne d’une augmentation de la phosphorylation et, probablement, de l’activité de la voie de signalisation du mTOR, incluant la protéine kinase S6 ribosomale 70-kDa (S6K1) et sa protéine ribosomale S6 cible (rpS6). Le rôle majeur du complexe 1 mTOR (mTORC1) dans la régulation de la masse musculaire en réponse à une large variété d’entrées en amont, incluant les nutriments, les facteurs de croissance et l’insuline, a été établi depuis longtemps.
Plus récemment, l’impact majeur de la protéine kinase 5’-AMP-activée (AMPK), un marqueur énergétique, sur le contrôle de la taille des cellules musculaires a été mis à jour. De manière intéressante, l’AMPK conduit directement à la suppression de la signalisation de mTORC1. Elle assure un rôle de contrôleur de l’homéostasie de l’énergie cellulaire, activé au niveau des muscles squelettiques lors de l’exercice physique. L’activation de l’AMPK réduirait la synthèse protéique de 45 % dans des homogénats de muscles, et diminuerait l’activation de mTOR et rpS6. Cette inhibition de la synthèse protéique liée à l’arrêt de la signalisation de mTORC1 pourrait expliquer un certain nombre d’adaptations musculaires spécifiques de l’entraînement, incluant le fait que l’entraînement en endurance n’est généralement pas associé à une prise de masse musculaire. De nombreuses autres cibles en aval de l’AMPK pourraient jouer un rôle majeur dans la physiologie du muscle squelettique, telles que la famille des facteurs de transcription FoxO (Forkhead box O) qui stimulent la dégradation des protéines musculaires à travers la surexpression des atrogènes.
Les événements sportifs intenses de longue durée, tels le triathlon distance Ironman, les courses d’aventure ou d’ultra-endurance, sont toujours réalisés avec une balance énergétique négative. Un tel stress métabolique conduit à l’activation de l’AMPK et rend l’ingestion de produits énergétiques particulièrement importante durant l’épreuve. Il est primordial de prendre en compte le rôle de la nutrition pour prévenir les effets négatifs des exercices de longue durée sur la NBAL et l’atrophie musculaire. Cet effort nutritionnel doit répondre prioritairement à deux objectifs : 1) limiter la déplétion glycogénique, apporter une quantité suffisante de glucides aux muscles squelettiques actifs durant la course, et limiter l’activation de l’AMPK ; 2) favoriser le plus rapidement possible après la fin de l’épreuve le retour à un statut protéique de base.

Texte intégral

1. Introduction

1Le muscle squelettique est un tissu en permanente destruction et reconstruction, ce qui, au plan biologique, résulte du contrôle concomitant de processus de protéolyse et de protéosynthèse. C’est le contrôle fin de l’équilibre instable existant entre lyse et synthèse protéiques qui permet d’expliquer les variations de la masse musculaire dans le sens de l’amyotrophie ou de l’hypertrophie. L’étude des déterminants moléculaires du contrôle des flux de synthèse protéique dans la fibre musculaire a permis de réaliser des progrès considérables dans la compréhension de l’hypertrophie du muscle en réponse à l’entraînement en musculation. Tout aussi important est de mieux comprendre les fondements biologiques de l’atrophie musculaire que l’on rencontre dans toutes les situations d’inactivité physique, de déconditionnement (dans le cas de pathologies chroniques) ou du vieillissement. Les adeptes de certaines disciplines sportives très contraignantes au plan énergétique, qui constituent de véritables challenges métaboliques, présentent le plus souvent une faible masse musculaire ; ce constat peut constituer un avantage dans certaines circonstances, mais aussi parfois représenter un handicap pour les performances physiques.

2Le but de cette présentation est d’une part de proposer un lien mécanistique entre l’importance de la masse musculaire des athlètes et les conséquences métaboliques propres à certaines disciplines sportives à contrainte énergétique élevée et, d’autre part, de définir le rôle de la nutrition dans le maintien d’une masse musculaire compatible avec la santé chez le sportif. Le traitement d’une telle question nous projette dans un espace scientifique qui se situe entre la nutrition, la physiologie de l’exercice et la biologie cellulaire.

2. Contrôle de la masse musculaire

3Le début des années 2000 a marqué un véritable virage quant à nos connaissances sur les déterminants biologiques de la réponse du muscle aux différents stimuli qui rendent compte de son phénotype contractile et métabolique. C’est ainsi qu’on a pu montrer que la protéine kinase B (Akt), sérine-thréonine kinase très présente dans le muscle, jouait un rôle clé dans les variations de volume du muscle squelettique (Bodine et al. 2001). Comme le montre la figure 1, la protéine Akt est intégrée dans une voie de signalisation intracellulaire qui relie le facteur de croissance IGF-1 (insulin-like growth factor-1) à la kinase mTOR (mammalian target of rapamycin) et à GSK3 (glycogen synthase kinase 3). Tous ces intermédiaires contribuent à augmenter la quantité de ribosomes cellulaires (pour mTOR et la protéine p70S6K) et à initier la traduction des ARNm résultant de l’expression des gènes en protéines, d’abord natives, puis matures et fonctionnelles. Cette voie de signalisation est donc fortement impliquée dans le contrôle du flux de synthèse protéique tissulaire et dans l’hypertrophie du muscle. C’est ce qui a été largement démontré ces dernières années, notamment en réponse à l’entraînement en musculation (Léger et al. 2006).

Figure 1 – Représentation de la signalisation impliquée dans le contrôle des synthèses protéiques au sein des fibres musculaires (signalisation IGF-1/Akt/mTOR). Cette voie de signalisation intracellulaire permet de contrôler la traduction des ARN messagers (ARNm) qui résultent de l’expression des gènes en protéines.

Figure 1 – Représentation de la signalisation impliquée dans le contrôle des synthèses protéiques au sein des fibres musculaires (signalisation IGF-1/Akt/mTOR). Cette voie de signalisation intracellulaire permet de contrôler la traduction des ARN messagers (ARNm) qui résultent de l’expression des gènes en protéines.

4Parallèlement au contrôle biologique des synthèses protéiques, il existe une régulation de la dégradation des protéines contractiles et de structure par activation de la voie ubiquitine-protéasome. Le contrôle de cette voie de protéolyse se fait en partie par la régulation de l’expression de deux protéines impliquées dans l’activité E3-ligase, qui est le point d’entrée de l’activité protéolytique du protéasome ; ces deux protéines sont MAFbx (atrogin-1) et MuRFl (muscle ring finger-1) [Fig. 2]. La transcription des gènes codant pour ces deux protéines est en partie sous le contrôle de facteurs de transcription de la famille FoxO, ce qui a un effet sur la dégradation des protéines par le lysosome. Même si les données expérimentales ne sont pas univoques, il semblerait tout de même que MuRF1 et MAFbx jouent un rôle dans l’amyotrophie observée au cours de situations d’inactivité (Jones et al. 2004). Au plan expérimental, la régulation de MuRF1 et MAFbx à l’exercice dépend largement du type d’exercice, du temps de prélèvement par rapport à l’arrêt de l’exercice, et de l’état d’entraînement des sujets (revue de Russell 2010). Il existe, cependant, une assez bonne co-régulation entre ces protéines d’activation du protéasome et le flux de protéolyse.

Figure 2 – Relation entre la voie de contrôle de la voie IGF-1/Akt/mTOR de synthèse des protéines musculaires et des facteurs peptidiques activateurs de la protéolyse par le protéasome [atrogin-1 (MAFBx) et MuRF1].

Figure 2 – Relation entre la voie de contrôle de la voie IGF-1/Akt/mTOR de synthèse des protéines musculaires et des facteurs peptidiques activateurs de la protéolyse par le protéasome [atrogin-1 (MAFBx) et MuRF1].

5Dans la plupart des situations, il existe une régulation cohérente entre les flux de synthèse et de dégradation protéique, l’anabolisme musculaire résultant d’une augmentation des processus de protéosynthèse et d’une réduction de la protéolyse, et le catabolisme musculaire résultant de l’inverse. Ce lien logique entre protéosynthèse et protéolyse repose sur différents mécanismes, dont un lien entre la protéine kinase Akt et le facteur de transcription FoxO qui participe à la régulation transcriptionnelle de MuRF1 et MAFbx. L’activation de la kinase Akt par la signalisation dépendante d’IGF-1 entraîne la phosphorylation de FoxO qui est ainsi séquestrée dans le sarcoplasme, et l’inhibition de son activité transcriptionnelle (Biggs et al. 1999). On a donc, en réponse à un stimulus anabolique généré par l’IGF-1, à la fois une activation des processus de protéosynthèse par Akt, mTOR, GSK3 et p70S6K (Fig. 1), et une inhibition de la protéolyse dépendante du protéasome par inactivation du facteur FoxO, phosphorylé par Akt (Fig. 2).

6Après ce rappel des mécanismes moléculaires impliqués dans le contrôle de la masse musculaire, il convient d’envisager maintenant certaines des conséquences des épreuves de longue durée sur le métabolisme protéique musculaire.

3. Exercices de très longue durée et métabolisme musculaire

7Bien que les séances de musculation (chez l’être humain) favorisent l’anabolisme musculaire, les synthèses protéiques peuvent être réprimées par une activité musculaire soutenue. En effet, au cours d’exercices soutenus, surtout en résistance, une inhibition de la synthèse protéique est souvent rapportée et mise en relation avec une activation de l’AMPK (AMP-activated protein Kinase) par phosphorylation de sa sous-unité α2, ce qui altère l’activité de mTOR (Dreyer et al. 2006).

8L’activité de la protéine kinase AMPK dépend intimement des variations du rapport entre l’AMP et l’ATP intracellulaires (Hardie 2004). Ce système enzymatique complexe joue alors le rôle du détecteur du statut énergétique cellulaire ; il est activé dans toutes les situations métaboliques de déséquilibre entre le niveau d’utilisation de l’ATP et les capacités de resynthèse par les filières énergétiques, comme l’état de jeûne et l’effort physique intense et prolongé. Au cours de l’exercice physique, l’activité de l’AMPK dans le muscle recruté est directement reliée à la puissance absolue de l’exercice (Wadley et al. 2006) et à l’état d’entraînement, l’état entraîné se traduisant par une baisse de l’activité AMPK de repos (Richard et al. 2008).

9Dans des conditions de stress énergétique important, l’activation de l’AMPK peut affecter l’activité de mTOR, et ce, par différents mécanismes moléculaires (Hardie 2008). L’AMPK a, en effet, la capacité d’inhiber l’activité de mTOR par phosphorylation directe de la protéine mTOR, ou de régulateurs de mTOR (Inoki et al. 2003 ; Cheng et al. 2004) [Fig. 3]. Quels que soient les mécanismes moléculaires impliqués, l’AMPK apparaît comme un répresseur important de la voie mTOR dans le muscle squelettique. Expérimentalement, ceci est largement démontré par l’activation pharmacologique de l’AMPK par l’AICAR (5-aminoimidazole-4-carboxamide-l-β-D-ribonucleoside) qui provoque une inhibition de mTOR et une altération importante de la protéosynthèse (Williamson et al. 2006). On retrouve là les mécanismes biologiques qui expliquent l’influence négative du statut énergétique cellulaire (dans le muscle squelettique) sur l’anabolisme musculaire.

Figure 3 – Inhibiteurs de la voie de signalisation intracellulaire impliquée dans la synthèse des protéines musculaires.

Figure 3 – Inhibiteurs de la voie de signalisation intracellulaire impliquée dans la synthèse des protéines musculaires.

10Un autre mécanisme important de régulation négative de mTOR a été récemment mis en évidence. Il repose sur l’expression de facteurs protéiques dénommés REDD1 (REgulated in Development and DNA damage responses 1) et REDD2 pour leur spécificité de réponse à un stress cellulaire intense (exposition à l’hypoxie, intoxication à l’alcool, traitement au dexamethasone, exercice physique, etc.) et leur rôle inhibiteur de l’activité de mTOR (De Young et al. 2008 ; Murakami et al. 2011) [Fig. 3], L’expression transcriptionnelle de REDD1, au moins en hypoxie, est sous le contrôle du facteur de transcription HIF-1. La protéine REDD1 est aussi exprimée dans le muscle à l’arrêt de l’exercice endurant, avec un niveau d’expression lié à l’intensité de l’exercice (Murakami et al. 2011). Les mécanismes d’expression de la protéine REDD1 dans le muscle actif restent très peu étudiés, mais pourraient être liés au degré d’hypoxie induit par les contractions répétées. Ainsi, cette protéine pourrait aussi jouer un rôle dans l’altération de l’état d’anabolisme musculaire au cours de l’exercice extrême. Une fois exprimée, par exemple sous l’effet de l’hypoxie, REDD1 serait responsable de l’altération de l’activité de mTOR, suivie par une diminution de la phosphorylation de ses cibles P70S6K et 4E-BP1 (Sofer et al. 2005).

11Dans toutes ces situations de perturbation majeure du statut énergétique musculaire, les capteurs biologiques de l’état énergétique ou les marqueurs du « stress » énergétique comme l’AMPK ou la protéine REDD1 agissent en inhibant les processus anaboliques, très consommateurs d’ATP, et en favorisant les processus de lyse protéique. Ces interactions moléculaires identifiées au sein des cellules musculaires, permettent de rendre compte des conséquences négatives des exercices de très longue durée sur le maintien de la masse musculaire. L’une des traductions des conséquences métaboliques des exercices de longue durée de type endurant, c’est le frein à l’hypertrophie musculaire qui est observé en réponse aux entraînements croisés.

4. Traduction pratique de l’interaction entre le statut énergétique intracellulaire et la construction musculaire

12De très nombreuses études ont parfaitement démontré qu’il était très difficile de concilier un entraînement en force et un entraînement en endurance avec pour objectif de développer un muscle résistant à la fatigue. La mise en œuvre d’entraînements dits « croisés », caractérisés par la réalisation concomitante d’exercices de force et d’endurance, s’est toujours traduite par une inhibition du développement de la masse musculaire et des performances du muscle (Hickson et al. 1980) [Fig. 4], La forme, la composition et la programmation de ce type d’entraînement interfèrent sur les conséquences attendues sur l’amélioration de l’endurance aérobie et le développement de la masse musculaire. Cependant, l’influence négative de l’entraînement en endurance sur l’hypertrophie musculaire, expliquée probablement par les conséquences biologiques de l’état énergétique cellulaire, est très régulièrement retrouvée (Izquierdo et al. 2005).

Figure 4 – Évolution hebdomadaire de la force développée par les muscles extenseurs de la cuisse au cours d’un entraînement en endurance (E), en musculation (S) et croisé, associant exercices d’endurance et de musculation (S + E). On notera une stagnation puis une diminution des performances de force après sept semaines d’entraînement croisé, comparativement aux effets observés après un entraînement en musculation. D’après Flickson et al. (1980).

Figure 4 – Évolution hebdomadaire de la force développée par les muscles extenseurs de la cuisse au cours d’un entraînement en endurance (E), en musculation (S) et croisé, associant exercices d’endurance et de musculation (S + E). On notera une stagnation puis une diminution des performances de force après sept semaines d’entraînement croisé, comparativement aux effets observés après un entraînement en musculation. D’après Flickson et al. (1980).

13Les mécanismes biologiques proposés ci-dessus permettent d’apporter une explication, au moins partielle, aux effets freinateurs sur le développement de la masse musculaire, des exercices d’endurance, avec la notion de stress métabolique cellulaire qui leur est associé. Les exercices physiques (ou les épreuves sportives) très prolongés ont donc des conséquences potentiellement négatives sur le maintien de la masse musculaire, liées d’une part à la durée des épreuves, et donc à la période pendant laquelle les processus de protéosynthèse vont être sidérés, et d’autre part à la prolongation de cette inhibition pendant la phase de récupération. De nombreuses questions restent posées et ne sont toujours pas résolues, qui tiennent à la durée d’inactivation des processus de synthèse protéique pendant la récupération, et à l’inertie des systèmes biologiques à recouvrer l’état d’anabolisme musculaire. Ces questions, déterminantes pour le contrôle de la masse musculaire, restent totalement méconnues à ce jour.

14En attendant que des réponses leur soient données, il convient, par des règles nutritionnelles simples, d’une part de minimiser l’activation des marqueurs biologiques du stress énergétique pendant l’exercice physique lui-même et, d’autre part, d’assurer une parfaite disponibilité en acides aminés dès le début de la phase de récupération.

5. Conduite nutritionnelle à tenir

15Elle doit être envisagée dans différentes directions afin, d’une part, de privilégier l’apport énergétique pendant l’épreuve et, d’autre part, d’assurer un apport double, énergétique et protéique, pendant la phase de récupération précoce. L’apport énergétique pendant l’épreuve a pour objectif de minimiser l’activation des capteurs métaboliques du stress métabolique comme l’AMPK et/ou la protéine REDD1, et les recommandations nutritionnelles pendant la phase de récupération doivent permettre d’assurer une bonne reprise des processus de synthèse des protéines musculaires, nécessaire au maintien de la masse musculaire.

6. Apports énergétiques pendant l’épreuve

16Il existe aujourd’hui une abondante littérature scientifique qui traite des apports nutritionnels à privilégier pendant des épreuves sportives de longue durée, nécessitant une parfaite disponibilité en substrats énergétiques. Lors d’épreuves comme les ultramarathons, les longues étapes cyclistes, les triathlons longues distances, les grands raids par étapes, on utilise, pour couvrir les besoins énergétiques de l’activité, des substrats de différente nature : glucose, acides gras et, éventuellement, leucine, un acide aminé oxydable. L’utilisation des acides gras doit être favorisée, et le seul moyen actuellement connu pour contribuer à l’oxydation de ces substrats naturellement présents en grande quantité dans l’organisme, est l’entraînement physique. Par contre, la disponibilité en glucose dans l’organisme étant limitée par les possibilités de mise en réserve du glucose sous forme de glycogène, il convient d’assurer un apport régulier en glucides pendant l’épreuve. Le meilleur compromis entre le besoin d’apport glucidique, les conditions pratiques de l’alimentation, l’apport hydrique et la tolérance digestive, consiste à consommer des boissons glucidiques de l’effort permettant d’apporter de 80 à 100 kcal par heure. Il est important d’adapter la dilution aux besoins hydriques imposés par l’ambiance thermique de manière à privilégier soit l’apport énergétique (boissons très légèrement concentrées contenant entre 60 et 80 g.l1 de glucides), soit l’apport hydrique (boissons diluées contenant entre 20 et 40 g.l-1 de glucides) [Bigard et Guézennec 2007], De plus, pour ces épreuves de longue durée et contraignantes au plan énergétique, il faut compléter l’apport glucidique par une alimentation solide, en même temps que l’on poursuit la consommation de boissons glucidiques. L’utilisation d’aliments sous forme de barres énergétiques glucidiques est un excellent moyen d’assurer cet apport. C’est à ce prix que l’oxydation de la leucine sera prévenue et la protéolyse pour raison énergétique, limitée.

7. Apports nutritionnels pendant la phase de récupération de l’épreuve

17Comme l’ont montré de très nombreuses études, la pratique de l’exercice physique affecte le métabolisme des protéines. L’exercice, en fonction de sa durée, mais aussi de son intensité, induit un état de sidération immédiat des synthèses protéiques musculaires avec un accroissement du flux de protéolyse ; la fin de l’exercice correspond à une augmentation rapide et intense des synthèses protéiques, alors que le flux de protéolyse continue à croître jusqu’à trois heures après l’arrêt de l’exercice pour enfin diminuer ensuite (Dreyer et al. 2006). Dans le contexte des exercices d’ultra-endurance, caractérisés par d’importantes contraintes métaboliques, il s’agira, malgré la potentielle inhibition de la protéosynthèse par les capteurs du statut métabolique, d’assurer une excellente disponibilité en acides aminés et en énergie.

18La disponibilité en acides aminés. Le moment crucial pour cette disponibilité optimale en acides aminés, c’est la phase de récupération, alors que commence la reconstruction du muscle. C’est, en effet, à ce moment qu’il faut un apport de protéines en quantité suffisante pour permettre d’assurer la fourniture adéquate en acides aminés.

19La quantité optimale de protéines à consommer dans cette phase de récupération d’épreuves contraignantes reste à déterminer de manière plus précise. De manière assez surprenante, très peu de recherches ont été consacrées à ce jour à cette question. On retient un travail assez récent au cours duquel il a été montré que le flux de synthèse protéique musculaire augmentait avec la quantité de protéines alimentaires consommées en récupération d’un exercice physique, jusqu’à atteindre une valeur maximale. Cette valeur maximale des synthèses en protéines musculaires était atteinte pour une quantité de 20-25 g de protéines consommées, d’excellente valeur biologique, et dès la fin de l’exercice physique (Moore et al. 2009) [Fig. 5].

Figure 5 – Réponse du niveau de synthèse protéique, exprimé en pourcentage par heure, en fonction du niveau d’apport protéique réalisé par voie alimentaire à l’arrêt d’un exercice de musculation. On constate qu’au-delà de 20 g consommés en une fois, le niveau de synthèse protéique atteint un plateau. En cas de symbole différent, différence entre les groupes à P < 0,05. D’après Moore et al. (2009).

Figure 5 – Réponse du niveau de synthèse protéique, exprimé en pourcentage par heure, en fonction du niveau d’apport protéique réalisé par voie alimentaire à l’arrêt d’un exercice de musculation. On constate qu’au-delà de 20 g consommés en une fois, le niveau de synthèse protéique atteint un plateau. En cas de symbole différent, différence entre les groupes à P < 0,05. D’après Moore et al. (2009).

20Une question complémentaire à aborder est celle de la nature des protéines à consommer, ce qui permet de dégager la notion de leur efficacité nutritionnelle. Celle-ci relève de la valeur biologique de ces protéines, mais aussi de leur vitesse de digestion.

21L’apport alimentaire doit permettre l’approvisionnement en acides aminés indispensables (isoleucine, leucine, valine, lysine, méthionine, phénylalanine, thréonine, tryptophane, histidine). Mais si la composition en acides aminés des protéines est un critère de qualité reconnu, leur biodisponibilité postprandiale constitue aussi un facteur essentiel à leur efficacité biologique. C’est pourquoi la composition d’une protéine alimentaire doit être corrigée par sa digestibilité, ce qui permet de déterminer sa « valeur biologique ». D’une manière générale, les protéines d’origine animale (riches en acides aminés essentiels et plus digestibles) ont une valeur biologique supérieure aux protéines végétales, même si cette notion mérite maintenant d’être considérée avec plus de prudence. L’apport en protéines pendant la phase de récupération est, la plupart du temps, réalisé grâce à des préparations industrielles de protéines totales, d’hydrolysats de protéines ou d’associations d’acides aminés. La composition de ces préparations en acides aminés indispensables devra être étudiée avec attention : elles doivent respecter un certain équilibre, car des acides aminés présents en quantité insuffisante peuvent représenter un facteur limitant de la protéosynthèse.

22En prenant l’exemple des deux fractions protéiques principales du lait que sont la caséine et les protéines du lactosérum, on constate qu’elles n’ont pas la même vitesse de digestion. Les protéines du lactosérum restent solubles à pH acide, sont rapidement libérées par l’estomac, et leurs acides aminés absorbés rapidement. Inversement, les acides aminés de la caséine précipitent dans l’estomac, sont libérés lentement dans le grêle et sont absorbés plus lentement. Les conséquences métaboliques de ces deux profils cinétiques sur l’utilisation protéique postprandiale ont été évaluées, et il a été montré que la caséine, protéine dite « lente », était plus efficace que son homologue rapide sur l’anabolisme protéique postprandial (Boirie et al. 1997). Chez des sujets non sportifs, pris dans des conditions de repos, le lactosérum (protéines rapides) stimule la synthèse protéique, mais aussi l’oxydation de la leucine, alors que les caséines (protéines lentes) stimulent peu l’oxydation et inhibent la protéolyse. Ces données confirment le rôle joué par la vitesse d’absorption des protéines, indépendamment de leur composition en acides aminés.

23Un intérêt particulier a été porté, ces dernières années, aux protéines d’origine laitière qui co-existent dans le lait sous forme d’un mélange complexe, dans des proportions relatives qui varient selon les espèces. Selon leur structure supérieure, on distingue la fraction micellaire (constituée de caséine), et la fraction soluble (constituée de protéines de lactosérum). Le lait de vache contient une quantité de protéines de l’ordre de 30 g.l-1 dont près de 80 % de caséine et près de 20 % de protéines sériques (rapport de 3 :1). Les protéines du lactosérum sont représentées notamment par la R-lactoglobuline, l’α-lactalbumine, le sérum albumine bovine, la lactoferrine, et des fractions plus mineures parmi lesquelles plusieurs classes d’immunoglobulines.

24Des études relativement récentes ont permis de bien montrer que les protéines du lait (caséine et/ou lactosérum) constituent une source importante de composés azotés et paraissent être plus efficaces que les protéines de soja sur le flux de synthèse protéique dans la phase de récupération précoce d’exercices (Hartman et al. 2007 ; Roy 2008). Ingérées dès l’arrêt d’un exercice de musculation, les protéines du lactosérum majorent et prolongent l’activation des acteurs biologiques impliqués dans l’hypertrophie musculaire (Hulmi et al. 2009 ; Kammer et al. 2009). Cet avantage des protéines du lactosérum sur le développement de la masse musculaire s’exprime aussi par une augmentation plus marquée du flux de synthèse protéique, au repos comme à l’arrêt d’un exercice de musculation (Tang et al. 2009). À l’arrêt d’exercices de longue durée, la consommation de lait pauvre en graisses (écrémé ou demi-écrémé) comme boisson de récupération pourrait être proposée ; on ne retrouve encore que peu d’études traitant de cette question, même si l’idée semble être potentiellement intéressante (Karp et al. 2006 ; Thomas et al. 2009). La consommation de lait, qui permet d’apporter à la fois des protéines d’absorption rapide et des protéines d’absorption plus lente, permettrait d’assurer un flux de synthèse protéique sur une période d’au moins 6 heures (Reitelseder et al. 2010) [Fig. 6]. Cependant, les notions évoquées ci-dessus résultent essentiellement de travaux réalisés à l’issue d’exercices de musculation dont l’objectif était le développement de la masse musculaire. Des études complémentaires sont absolument nécessaires avant qu’elles puissent être transposées à la récupération d’exercices très prolongés, associés à d’importantes contraintes métaboliques.

Figure 6 – Niveau de synthèse des protéines myofibrillaires exprimé en pourcentage par heure, dans les six heures qui suivent une séance de musculation et une prise de 0,3 g.kg-1 de protéines dérivées du lactosérum, ou de la caséine. Le flux de synthèse est mesuré pendant les trois heures qui suivent la fin de l’exercice, ou encore trois heures après. On retrouve les effets attendus des protéines du lactosérum sur les synthèses protéiques de la période qui suit la récupération, et ceux de la caséine, plus tardifs. Cependant, sur une longue période de six heures, ces deux extraits de protéines du lait assurent les synthèses protéiques et démontrent leur complémentarité d’action.

Figure 6 – Niveau de synthèse des protéines myofibrillaires exprimé en pourcentage par heure, dans les six heures qui suivent une séance de musculation et une prise de 0,3 g.kg-1 de protéines dérivées du lactosérum, ou de la caséine. Le flux de synthèse est mesuré pendant les trois heures qui suivent la fin de l’exercice, ou encore trois heures après. On retrouve les effets attendus des protéines du lactosérum sur les synthèses protéiques de la période qui suit la récupération, et ceux de la caséine, plus tardifs. Cependant, sur une longue période de six heures, ces deux extraits de protéines du lait assurent les synthèses protéiques et démontrent leur complémentarité d’action.

* : différence par rapport à la situation contrôle (P < 0,05). D’après Reitelseder et al. (2011).

25L’apport énergétique associé. Il convient de rappeler, à cet égard, que les processus de synthèse protéique requièrent de l’énergie rapidement disponible. Cependant, l’un des objectifs majeurs de la nutrition dans la phase de récupération d’épreuves (ou d’exercices inscrits dans un programme d’entraînement) de longue durée aux contraintes métaboliques importantes, c’est la restauration des réserves glycogéniques de l’organisme (musculaires et hépatiques). Pour atteindre cet objectif, la nutrition glucidique est privilégiée et la disponibilité en énergie ne sera jamais une limite aux synthèses protéiques. On se contentera de rappeler ici que la présence de glucides dans la ration de récupération permet d’atténuer l’importance et la prolongation dans le temps de la protéolyse musculaire (Borsheim et al. 2004).

26En conclusion, nous pouvons dire que les épreuves physiques intenses et de longue durée ont des conséquences non négligeables sur le maintien de la masse musculaire. On commence à identifier les acteurs moléculaires impliqués et à mieux comprendre leur mode d’action. De très nombreuses questions restent encore posées, notamment sur la cinétique d’activation et de récupération des systèmes biologiques impliqués. Dans l’attente de réponses à ces questions, la nutrition constitue à l’évidence un moyen simple de minimiser les effets du stress énergétique sur le contrôle de la masse musculaire. Ces règles reposent principalement sur un approvisionnement régulier en énergie pendant l’épreuve, et sur l’apport raisonnable de protéines à index biologique élevé dès la fin de l’épreuve, couplé à un apport énergétique.

Bibliographie

8. Références bibliographiques

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Table des illustrations

Titre Figure 1 – Représentation de la signalisation impliquée dans le contrôle des synthèses protéiques au sein des fibres musculaires (signalisation IGF-1/Akt/mTOR). Cette voie de signalisation intracellulaire permet de contrôler la traduction des ARN messagers (ARNm) qui résultent de l’expression des gènes en protéines.
URL http://books.openedition.org/insep/docannexe/image/1206/img-1.jpg
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Titre Figure 2 – Relation entre la voie de contrôle de la voie IGF-1/Akt/mTOR de synthèse des protéines musculaires et des facteurs peptidiques activateurs de la protéolyse par le protéasome [atrogin-1 (MAFBx) et MuRF1].
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Titre Figure 3 – Inhibiteurs de la voie de signalisation intracellulaire impliquée dans la synthèse des protéines musculaires.
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Titre Figure 4 – Évolution hebdomadaire de la force développée par les muscles extenseurs de la cuisse au cours d’un entraînement en endurance (E), en musculation (S) et croisé, associant exercices d’endurance et de musculation (S + E). On notera une stagnation puis une diminution des performances de force après sept semaines d’entraînement croisé, comparativement aux effets observés après un entraînement en musculation. D’après Flickson et al. (1980).
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Titre Figure 5 – Réponse du niveau de synthèse protéique, exprimé en pourcentage par heure, en fonction du niveau d’apport protéique réalisé par voie alimentaire à l’arrêt d’un exercice de musculation. On constate qu’au-delà de 20 g consommés en une fois, le niveau de synthèse protéique atteint un plateau. En cas de symbole différent, différence entre les groupes à P < 0,05. D’après Moore et al. (2009).
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Titre Figure 6 – Niveau de synthèse des protéines myofibrillaires exprimé en pourcentage par heure, dans les six heures qui suivent une séance de musculation et une prise de 0,3 g.kg-1 de protéines dérivées du lactosérum, ou de la caséine. Le flux de synthèse est mesuré pendant les trois heures qui suivent la fin de l’exercice, ou encore trois heures après. On retrouve les effets attendus des protéines du lactosérum sur les synthèses protéiques de la période qui suit la récupération, et ceux de la caséine, plus tardifs. Cependant, sur une longue période de six heures, ces deux extraits de protéines du lait assurent les synthèses protéiques et démontrent leur complémentarité d’action.
Légende * : différence par rapport à la situation contrôle (P < 0,05). D’après Reitelseder et al. (2011).
URL http://books.openedition.org/insep/docannexe/image/1206/img-6.jpg
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Auteurs

PhD. Institut de recherche biomédicale des armées (IRBA), BP 73, 91223 Brétigny-sur-Orge, France

PhD. Institut de recherche biomédicale des armées (IRBA), BP 73, 91223 Brétigny-sur-Orge, France

© INSEP-Éditions, 2012

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